Grupy • FAQ • Rejestracja • Zaloguj

Poprzedni temat :: Następny temat
Odpowiedz do tematu białka
Autor Wiadomość

Gość

Wysłany: Sro 02 Cze, 2010 00:54   białka

Białka (proteiny) to wielocząsteczkowe związki organiczne złożone z reszt aminokwasowych, połączonych wiązaniami peptydowymi (grupa aminowa łączy się z karboksylową tworząc łańcuch połączonych ze sobą aminokwasów).Są zasadniczymi elementami metabolicznymi i strukturalnymi komórek, tkanek oraz narządów roślin i zwierząt.

Ze względu na budowę i skład dzielimy białka na proste i złożone.

Białka proste (proteiny) zbudowane są wyłącznie z aminokwasów, należą do nich:
 protaminy - posiadają charakter silnie zasadowy, są dobrze rozpuszczalne w wodzie;
 histony - posiadają silny charakter zasadowy, są dobrze rozpuszczalne w wodzie, a także w środowisku słabo kwaśnym. Są one składnikami jąder komórkowych oraz występują w czerwonych ciałkach krwi;
 albuminy - są to białka obojętne, spełniają szereg ważnych funkcji biologicznych: są one enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku;
 glubuliny - w odróżnieniu od albuminy są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej;
 prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu;
 gluteliny - podobnie jak prolaminy- są to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach;
 skleroliny - nie rozpuszczalne wodzie i rozcieńczonych roztworach soli; są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcję podporowe; do tej grupy białek należy kreatyna.

Białka złożone (proteidy) posiadają obok aminokwasów, także części niebiałkowe. Dzielimy je na:
 nukleoproteidy - są to białka połączone z kwasami nukleinowymi; występują w wirusach;
 fosfoproteidy - są to białka połączone z resztami kwasu fosforowego; posiadają charakter kwaśny, oraz zazwyczaj są połączone z jakimiś kationami. Należy do tej grupy kozeina;
 chromoproteidy - są to białka połączone z barwnikami;
 metaloproteidy - są to białka połączone z jednym lub kilkoma kationami metali;
 glikoproteidy - są to białka połączone z cukrami. Stanowią składnik płynów ustrojowych oraz tkanek i komórek.

W celu określenia budowy białek podaje się tzw. struktury:
• Struktura pierwszorzędowa to sekwencja (kolejność) reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym lub białku, jest ona uwarunkowanego genetycznie.
• Struktura drugorzędowa to przestrzenny układ łańcuchów polipeptydowych, stabilizowany wiązaniami wodorowymi. Wyróżnia się dwie struktury drugorzędowe białek: – w postaci spirali i ß – w postaci dwóch równoległych pasm.
• Struktura trzeciorzędowa- przestrzenny układ wszystkich atomów w cząsteczce (podjednostce), łańcuchy są wzmocnione wiązaniami hydrofobowymi, jonowymi za pomocą mostków dwusiarczkowych.
• Oprócz tych trzech struktur niektóre białka, np. hemoglobina, posiadają strukturę czwartorzędową, którą stanowią połączone ze sobą cząsteczki białka, o określonych strukturach trzeciorzędowych.
Budowa przestrzenna białek jest odpowiedzialna za ich funkcje biologiczne. Rozerwanie niektórych wiązań łączących ze sobą łańcuchy polipeptydowe powoduje utratę specyficznych właściwości białek (denaturacja). Kolejność aminokwasów w cząsteczce białka jest specyficzna dla danego osobnika i przekazywana jest z pokolenia na pokolenie.

Białka są niezbędnym budulcem struktur komórkowych i tkankowych, u roślin często materiałem zapasowym (np. w nasionach zbóż i roślin strączkowych), stanowią także ważne składniki płynów ustrojowych. U człowieka białka stanowią ok. 56% suchej masy ciała. Stanowią podłoże lub biorą udział w licznych procesach fizjologicznych: przenoszeniu i magazynowaniu różnych substancji, utlenianiu tkankowym, krzepnięciu krwi, procesach odpornościowych, procesach widzenia, przewodzenia bodźców nerwowych, skurczu mięśni, dostarczaniu energii, regulacji procesów metabolicznych, stężenia jonów, ciśnienia osmotycznego (ciśnienie onkotyczne).
Białka ze względu na pełnione funkcje można podzielić na:
- enzymy
- zapasowe
- przeciwciała (białka ochronne)
- receptory
- transportujące
- hormony
- toksyny
- strukturalne
- regulatorowe,
- białka aparatu kurczliwego (aktyna i miozyna).
Podział ten jest umowny, ponieważ białka mogą spełniać więcej niż jedną funkcję.

Cząsteczki białek mogą przyjmować różne kształty, najczęstsze to: sferoidalne (białka globularne) i włókienkowe (białka fibrylarne).

Białka wchodzą w skład wszystkich organelli komórkowych, a także są składnikami wirusów. Występują np. w mięśniach (miozyna, aktyna), w warstwach powierzchniowych, takich jak włosy pazury, kopyta, pióra (keratyna), w tkance łącznej (kolageny, elastyny), u roślin w nasionach (prolaminy, gluteiny).




Właściwości chemiczne białek:
• Białka można wykryć dwoma sposobami. Za pomocą reakcji Biuretowej i ksantoproteinowej:
- Reakcja biuretowa polega na zmieszaniu białka z mieszaniną roztworu siarczku miedzi (II) i wodorotlenku potasu. W obecności białka ten roztwór zabarwia się na fioletowo-czerwony kolor, a w przypadku obecności polipeptydów na purpurowo
- Reakcja ksantoproteinowa jest to reakcja białek z kwasem azotowym (V), w wyniku której pojawia się żółtopomarańczowe zabarwienie roztworu.
• Pod wpływem wielu czynników chemicznych, takich jak: stężone kwasy, zasady, jony metali ciężkich, detergenty, alkohole lub fizycznych: wysoka temperatura, promieniowanie jonizujące, ultradźwięki czy zmiany pH, białka tracą bezpowrotnie swą charakterystyczną strukturę przestrzenną (następuje denaturacja białka).
• Rozpuszczalność białek w roztworach jest uzależniona od wzajemnego stosunku aminokwasów hydrofobowych i hydrofilowych.
Podział ze względu na rozpuszczalność w wodzie:
- hydrofobowe, nierozpuszczalne. Występują najczęściej w błonach komórkowych, należą do nich także skleroproteiny tkanki łącznej (rogi, paznokcie, włosy) oraz białka wchodzące w skład błon lipidowych (receptory błonowe)
- Hydrofilowe, rozpuszczalne. Występują najczęściej w cytoplazmie, są nimi również białka osocza krwi (globuliny).
• O rozpuszczalności decyduje przede wszystkim zdolność do hydratacji (oddziaływania w wyniku których tworzą się wiązania wodorowe między cząsteczką białka a cząsteczkami wody).
• Białko w stanie stałym zmieszane z małą ilością wody tworzy galaretowaty żel. W miarę dodawania rozpuszczalnika białka rozpuszczają się bardziej i powstaje zol.
• Wskutek dużych rozmiarów cząsteczek, ich wodne roztwory wykazują typowe właściwości roztworów kolidalnych (np. białko jaja kurzego).
• Otoczkę hydratacyjną białek można zniszczyć przez dodanie do roztworu białka mocnego elektrolitu, którego jony są silniej solwatowane przez cząsteczki wody. Następuje wówczas strącenie białka z roztworu, zwane wysoleniem. Proces ten nie narusza struktury przestrzennej cząsteczki białka i dlatego jest odwracalny.

 
     

Gość

Wysłany: Pią 22 Paź, 2010 12:10   

Mam coś takiego :



Białka
Polipeptydy zwane białkami należą do związków pochodzenia organicznego o dużej masie cząsteczkowej i można je znaleźć we wszystkich istotach żywych. Posiadają szeroki zakres funkcji biologicznych. Stanowią materiał budulcowy dla komórek i tkanek. Enzymy będące białkami mają bardzo duży wpływ na metabolizm a więc na wszystkie procesy przemiany materii i energii. Niektóre zaś polipeptydy tak zwane antygeny są odpowiedzialne za odporność organizmu. Synteza białek odbywa się w specjalnych organellach komórkowych zwanych rybosomami.
Zazwyczaj liczba reszt aminokwasowych pojedynczego łańcucha polipeptydowego jest większa niż 100, a cała cząsteczka może być zbudowana z wielu łańcuchów polipeptydowych (podjednostek).
Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C, O, H, N, S, także P oraz niekiedy kationy metali Mn2+, Zn2+, Mg2+, Fe2+, Cu2+, Co2+ i inne.
Skład ten nie pokrywa się ze składem aminokwasów. Wynika to stąd, że większość białek (są to tzw. białka złożone lub proteidy) ma dołączone do reszt aminokwasowych różne inne cząsteczki. Regułą jest przyłączanie cukrów, a ponadto kowalencyjne lub za pomocą wiązań wodorowych dołączane może być wiele różnych związków organicznych pełniących funkcje koenzymów oraz jony metali.

Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach:
• Struktura pierwszorzędowa białka zwana również strukturą pierwotną – jest określona przez sekwencję (kolejność) aminokwasów w łańcuchu białkowym

• Struktura drugorzędowa białka – są to lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy >C=O, a wodorem grupy -NH, dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych. Do struktur drugorzędowych zalicza się:
• helisę – gł. helisę alfa (ang. α helix)
• beta kartka (struktura beta-fałdowa) tworzące "pofałdowane kartki" (ang. β sheet)
• beta zakręt (pętle omega) (ang. turn)

• Struktura trzeciorzędowa białka – Wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych -S-S-, powstających pomiędzy dwiema resztami cysteiny, dwiema resztami metioniny lub też jeden metioniny drugi zaś cysteiny w łańcuchu.

• Struktura czwartorzędowa białka – przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptydowych oraz zawierająca struktury niebiałkowe:
• glikoproteidy – zawierają cukier
• lipoproteidy – zawierają lipidy
• nukleoproteidy – zawierają kwas nukleinowy
• chromoproteidy – zawierają barwnik; np. hemoglobina może przybierać czwartorzędową budowę białka, gdyż poza kilkoma łańcuchami polipeptydowymi posiada jeszcze barwnik – hem.
• fosfoproteidy – zawierają resztę kwasu fosforowego.

Właściwości fizykochemiczne
Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Przy ogrzewaniu w roztworze, a tym bardziej w stanie stałym, ulegają, powyżej pewnej temperatury, nieodwracalnej denaturacji(ścinanie się włókien białka) – zmianie struktury, która czyni białko nieaktywnym biologicznie (codziennym przykładem takiej denaturacji jest smażenie lub gotowanie jajka). Jest to spowodowane nieodwracalną utratą trzeciorzędowej lub czwartorzędowej budowy białka. Z tej przyczyny dla otrzymania suchej, ale niezdenaturowanej próbki danego białka, stosuje się metodę liofilizacji , czyli odparowywania wody lub innych rozpuszczalników z zamrożonej próbki pod zmniejszonym ciśnieniem. Denaturacja białek może również zachodzić pod wpływem soli metali ciężkich , mocnych kwasów i zasad, niskocząsteczkowych alkoholi, aldehydów oraz napromieniowania. Wyjątek stanowią proste białka, które mogą ulegać także procesowi odwrotnemu, tzw.renaturacji– po usunięciu czynnika, który tę denaturację wywołał. Niewielka część białek ulega trwałej denaturacji pod wpływem zwiększonego stężenia soli w roztworze, jednak proces wysalania jest w większości przypadków w pełni odwracalny, dzięki czemu umożliwia izolowanie lub rozdzielanie białek.
Białka są na ogół rozpuszczalne w wodzie. Do białek nierozpuszczalnych w wodzie należą tzw. białka fibrylarne, występujące w skórze, ścięgnach, włosach (kolagen, keratyna)lub mięśniach (miozyna). Niektóre z białek mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Na rozpuszczalność białek ma wpływ stężenie soli nieorganicznych w roztworze, przy czym małe stężenie soli wpływa dodatnio na rozpuszczalność białek. Jednak przy większym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek z roztworu. Proces ten nie narusza struktury białka, więc jest odwracalny i nosi nazwę wysalania białek.
Białka posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją. Nawet po otrzymaniu próbki suchego białka zawiera ona związane cząsteczki wody.
Białka, ze względu na obecność zasadowych grup NH2 oraz kwasowych COOH mają charakter obojniaczy – w zależności od ph roztworu będą zachowywały się jak kwasy (w roztworze zasadowym) lub jak zasady (w roztworze kwaśnym). Dzięki temu białka mogą pełnić rolę bufora stabilizującego ph, np. krwi. Różnica ph nie może być jednak znaczna, gdyż białko może ulec denaturacji. Wypadkowy ładunek białka zależy od ilości aminokwasów kwaśnych i zasadowych cząsteczce. Wartość ph, w której ładunki dodatnie i ujemne aminokwasów równoważą się nazywany jest punktem izoelektrycznym białka.
Białka odgrywają zasadniczą rolę we wszystkich procesach biologicznych. Biorą udział w katalizowaniu wielu przemian w układach biologicznych (enzymy są białkami), uczestniczą w transporcie wielu małych cząsteczek i jonów (np. 1 cząsteczka hemoglobiny przenosząca 4 cząsteczki tlenu), służą jako przeciwciała oraz biorą udział w przekazywaniu impulsów nerwowych jako białka receptorowe. Białka pełnią także funkcję mechaniczno-strukturalną. Wszystkie białka zbudowane są z aminokwasów. Niektóre białka zawierają nietypowe, rzadko spotykane aminokwasy, które uzupełniają ich podstawowy zestaw. Wiele aminokwasów (zazwyczaj ponad 100) połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi tworzy łańcuch polipeptydowy, w którym można wyróżnić dwa odmienne końce. Na jednym końcu łańcucha znajduje się niezablokowana grupa aminowa (tzw. N-koniec), na drugim niezablokowana grupa karboksylowa (C-koniec).
Reakcje charakterystyczne
W zależności od rodzaju i przewagę grup funkcyjnych aminokwasów białka mogą różnie reagować na dany związek. Reakcją charakterystyczną polipeptydów, nazywamy taką reakcję za pomocą, której można wykryć obecność danego związku. Dla protein wyróżniamy:
1. reakcję ksantoproteinową, podczas której stężony kwas azotowy (V) HNO3 denaturuje białko, uzyskanie charakterystycznego żółtego zabarwienie, pozwala stwierdzić istnienie białka w próbce;
2. reakcję biuretową, w której wodorotlenek miedzi (II) powoduje tworzenie się kompleksu z białkiem i ciemnofioletowe zabarwienie wskazuje na istnienie wiązań peptydowych;
3. reakcję Millona, pozwalająca na stwierdzenie obecności tyrozyny albo związków posiadających grupę fenolową. Pod wpływem temperatury roztwór białka i odczynnika Millona (roztwór rtęci w stężonym kwasie azotowym w proporcji 1:1 dwukrotnie rozcieńczony wodą) uzyskuje się ceglastoczerwone

Funkcja i podział białek

Polipeptydy jest dość różnorodną grupą pod względem budowy, właściwości fizyko-chemicznych a także funkcji.
Biorąc pod uwagę budowę i skład wyróżniamy:
1. białka proste są to węglowodory złożone jedynie z aminokwasów
2. białka złożone składają się z białek prostych i grup nieaminokwasowych tzw. prostetycznych

Białka proste można dodatkowo podzielić na:
a. albuminy – białka obojętne, cechujące się dobrą rozpuszczalnością w wodzie oraz w roztworach soli o niskim stężeniu, z łatwością koagulują; są to enzymy, hormony oraz odmienne substancje biologicznie aktywne; białka te występują w osoczu krwi, mleku oraz w mięśniach;

b. globuliny – źle rozpuszczają się w wodzie a podobnie jak albumina dobrze w roztworach soli; znajdują się w nie małych ilościach w mięśniach oraz we krwi: między innymi są to fibrynogen osocza, miozyny, immunoglobuliny;
c. protaminy – silnie zasadowe, zawierające duże ilości argininy oraz nie posiadające aminokwasy mające atom siarki, dobrze rozpuszczają się w wodzie, jest to między innymi: ezocyna, cyprynina, klupeina, salmina, gallina;
d. histony – są silnie zasadowe, dobrze rozpuszczalne w wodzie oraz w roztworach słabych kwasów, cechują się dużą zawartością lizyny i argininy; występują w jądrach komórkowych wraz z kwasem dezoksyrybonukleinowym oraz w erytrocytach;
e. skleroliny – cechują się nie rozpuszczalnością w wodzie i w roztworach soli; występują u zwierząt w tkance ochronnej i podporowej dzięki włóknistej strukturze; jest to m.in. kreatyna, kolagen, elastyna;
f. prolaminy – łatwo się rozpuszczają w stężonym alkoholu etylowym (70%), występują wyłącznie w nasionach roślin;
g. gluteliny - są to także białka występujące u roślin, dobrze rozpuszczalne w kwasach i zasadach o niskim stężeniu; mają duże ilości aminokwasu - kwasu glutaminowego i glutaminy oraz proliny;

Białka złożone ze względu na obecność grupy prostetyczne dzielimy na:
a. nukleoproteidy – zawierające jako grupę prostetyczną nukleotydy i kwasy nukleinowe, występujące w jądrach komórkowych;
b. glikoproteidy – cukrowce, występują w ślinie, w substancji ocznej i płynie torebek stawowych;
c. chromoproteidy – metale, zaliczamy do nich różne enzymy, hemoglobinę, cytochromy;
d. fosfoproteidy – reszty kwasu fosforowego i należą tu kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb;
e. lipoproteidy –tłuszcze i sterydy; są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL);

Innym podziałem białek jest ze uwagi na łatwość rozpuszczania się wodzie
1. białka rozpuszczalne inaczej zwane hydrofilowe najczęściej spotykane są w cytoplazmie, ze względu na kształt nazywane są także globularnymi
2. białka nierozpuszczalne zwane też hydrofobowe lub fibrylarne przyjmują kształt włókien, znajdują się w błonach komórkowych.


W związku z ich podstawową funkcją wyróżniamy:
1. białka transportujące jest to m.in. hemoglobin, albumina osocza, lipoproteina
2. białka magazynujące występujące np. w nasionach roślin
3. białka strukturalne to m.in. glikoproteiny, elastyna, kolagen i keratyna;
4. białka regulatorowe to niektóre hormony jak insulina, glukagon czy też ADH, ACTH
5. toksyny występujące w jadzie węża
6. przeciwciała
7. enzymy – m.in. transferazy, hydrolazy, liazy:
8. białka aparatu kurczliwego: aktyna i miozyna

Wartość biologiczna białek
Procentowa zawartość aminokwasów oraz ich stosunek względem siebie w danym białku ma decydujący wpływ na jakości odżywczą polipeptydów w spożywanym pokarmie. Najlepszym źródłem białka jest białko jaja kurzego posiadające wszystkie niezbędne aminokwasy w odpowiedniej proporcji. Drugim z kolei źródłem ich jest mleko matki oraz mięso zwierzęce. Właśnie białko jaja kurzego zostało wybrane jako wzorzec przy porównywaniu wartości odżywczych poszczególnych białek. Do syntezy poszczególnych białek wykorzystuje się stosowną pulę węglowodorów i tłuszczów. Aby powstał 1 gram białka musi być dostarczona energia rzędu 24 kilokalorii. W związku z wieloraką funkcją białek jest niezbędne, aby organizm w czasie dojrzewania i wzrostu otrzymywał wysokokaloryczne białko pokrywające 9 - 15 % energii a w przypadku dorosłego 6 - 8 %. Wymagania te mogą być inne podczas choroby, czy zwiększonej aktywności fizycznej. Pełnowartościowymi białkami są białkami pochodzącymi od zwierząt, np. mięso zwierząt (wyjątek stanowi tkanka łączna i jej przetwory żelatyna i fibryna, posiadające małe ilości tryptofanu), drób, jaja, mleko i jego produkty. Wysokokalorycznymi białkami są także białka roślinne pochodzące z nasion roślin strączkowych, soi i orzechów. Przetwory zbożowe mogą posiadać nawet do kilkunastu procent białka, lecz nie zawierają wszystkich koniecznych aminokwasów, potrzebnych organizmowi. Zawartość procentowa białka w wybranych produktach spożywczych zawarto w tabeli .

Tab. Skład procentowy białka w poszczególnych produktach spożywczych
Produkt spożywczy Zawartość białka
w procentach

mięso zwierząt
15-23 %
ryby 18%
jaja 13%
suszone nasiona strączkowe 15-20%
warzywa i owoce 1-2 %

Poprzez właściwe skomponowanie posiłku, można dostarczyć organizmowi jedzenie zawierające wszystkie białka a więc i niezbędne dla niego aminokwasy. Dlatego też wegetarianie oraz populacje spożywające mało mięsa, poprzez odpowiednią kontrolę diety, stosując na przykład nasiona roślin strączkowych lub zbóż mogą dostarczyć odpowiednią ilość i jakość białek niezbędną do prawidłowego funkcjonowania organizmu.
Ogólnoświatowe ośrodki naukowe z zakresu żywienia, określają odpowiednie prawa żywieniowe, które są podstawą do przygotowania właściwych diet. Wyróżniamy trzy normy:
1. normy minimalne - jest to najmniejsza ilość komponentu odżywczego, która daje możliwość zachowania równowagi przemian metabolicznych
2. normy zalecane – określają zakres potrzeb 90-95 % osób zdrowych w danej populacji
3. normy optymalne – jest to taka ilość i jakość substancji pokarmowych, które zapewniają równowagę metaboliczną oraz prawidłowy wzrost, rozwój a także stan zdrowia danego stworzenia.

 
     

Ciekawa 


Imię: Ciekawa
Typ szkoły: fajny
Profil szkoły: ciekawy
Dołączył: dawno
Posty: 99
Skąd: daleko



Wyświetl posty z ostatnich:   
Odpowiedz do tematu
Nie możesz pisać nowych tematów
Nie możesz odpowiadać w tematach
Nie możesz zmieniać swoich postów
Nie możesz usuwać swoich postów
Nie możesz głosować w ankietach
Nie możesz załączać plików na tym forum
Nie możesz ściągać załączników na tym forum
Dodaj temat do Ulubionych
Wersja do druku

Skocz do:  

 Copyright 2008 FORUM EgzaminZawodowy.info
Korzystanie z forum oznacza akceptację Regulaminu i Polityki Prywatności || Kwalifikacje w zawodzie
Powered by phpBB modified by Przemo © 2003 phpBB Group template created by szpak  - recenzje mang